▪️ Прості ферменти — складаються лише з білка.
▪️ Складні — мають як білкову (апофермент) так і небілкову частину (кофактор) - разом це холофермент. І ось цей кофактор може бути представлений як:
▫️ кофермент (органічна молекула, зʼєднується з ферментом лише в момент реакції, зазвичай - водорозчинні вітаміни)
▫️ простетична група (міцно зв’язана ковалентним звʼязком структура, наприклад, гем)
Більшість ферментів мають два центри:
▪️ Активний центр — саме тут відбувається реакція, має дві ділянки:
▫️ якірна - тут фермент звʼязується із субстратом
▫️ каталітична - тут прискорюється хімічна реакція
▪️ Алостеричний центр — «пульт управління» активністю ферменту, до якого приєднуються активатори (збільшують активність ферменту) та інгібітори (зменшують)
🧩 Теорія Фішера → фермент підходить лише до «свого» субстрату, як
підходить до 
⚡ Теорія Кошланда («індукована адаптація») → фермент змінює форму, підлаштовуючись під субстрат.
—
Зберігай
і кидай друзям — щоб не питали «а звідки ти вчив/ла біохімію?» 😅Хочеш мати весь матеріал так системно та зрозуміло як у відео — пиши мені
